1.Третичная и четвертичная структура белка. Связи ,формирующие пространственную конфигурацию белковой молекулы. Третичная структура белка - это пространственная конфигурация полипептидной молекулы, которая образована за счет слабых сил (ионных, водородных, Ван-дер-Ваальсовых, гидрофобных) между атомами радикалов аминокислот. Как правило белки образуют глобулу (шарообразную третичную структуру), реже встречаются фибриллярные белки (образуют нити, напр., коллаген и эластин). Белок может выполнять свою физиологическую функцию только приняв третичную (четвертичную) структуру. Четвертичную структуру могут образовывать не все белки. Такие белки называются сложными (или олигомерными). Особенностью их является то, что они состоят из нескольких отдельных белковых субъединиц (протомеров), связанных между собой тоже слабыми химическими связями. Пример олигомерного белка - это белок гемоглобин, который участвует в переносе кислорода. Молекула гемоглобина состоит из четырех протомеров - двух альфа и двух бета. Из всего сказанного можно заключить, что пространственная организация белков очень сложна. В химии существует понятие - пространственная КОНФИГУРАЦИЯ - жестко закрепленное ковалентными связями пространственное взаимное расположение частей молекулы (например: принадлежность к L-ряду стереоизомеров или к D-ряду). В формировании рассмотренных выше уровней структуры белков принимают участие различные типы связей и взаимодействий. Первичная структура представляет собой совокупность ковалентных (пептидных) связей. Они образуют энергетический остов молекул белка и действуют вдоль пептидной цепи. Ковалентные связи характеризуются наибольшей электронной плотностью между двумя связывающими атомами, поэтому энергия связи велика: 140—400 кДж/моль. Связывающие атомы находятся на весьма близком расстоянии, обычно порядка 0,1—0,2 нм.
1.Третичная и четвертичная структура белка. Связи ,формирующие пространственную конфигурацию белковой молекулы. 2.Физико-химические свойства моносахаридов, изображения гексоз с помощью перспективных формул. 3.Классификация ферментов. Характеристика изомераз. Задачи 8.Сравните растворимость двух пептидов при pH 7,0: Сер-Цис-Глу-Тир-Асп;Вал-Арг-Мет-Фен-Тир. Напишите их формулы. 29.Антитоксичный псевдоглобулин лошади был подвергнут ультрацентрифугированию до и после обработки пепсином. Константы седиметации были соответственно равны 7,2 *10(-13) и 5,7*10-13 сек,ам коэффициенты диффузии соответственно 3,9 * 10 -7и5,8 * 10-7 см2/сек. Плотность воды при 20градусах цельсия равна 0.9982.Удельный пациальный объём этого белка составляет 0,745.Как изменилась молекулярная масса псевдоглобулина после обработки его пепсином? 76.Молекулярная масса пируваткарбоксилазы равна 183 000.расчитайте молекулярную активность фермента, если известно, что его удельная активность составляет 1,2*10( 3)Е
Университетская литература 3. Васюкова А.Т. Технология продукции общественного питания. 2 изд./ А.Т. Васюкова, А.С. Ратушный – Издательский дом «Дашков и К», 2009. 4. Дмитриев А.Д. Биохимия: Учебное пособие/ А.Д. Дмитриев, Е.Д. Амбросьева. – М.: Дашков и Ко, 2009. – 168 с. 5. Казаков Е.Д. Биохимия зерна и хлебопродуктов. Учебник для Вузов/ Е.Д. Казаков, Г.П. Карпиленко. Санкт-Петербург. – СПб.: ГИОРД, 2005. – 508 с. 6. Кольман Я.Я. Наглядная биохимия / Перевод с нем. Л.В. Козлова, Е.С. Левиной, П.Д. Решетова. – М.: Мир, 2000. – 470 с. 7. Коничев А.С. Биохимия: задачи и упражнения/ А.С. Коничев и д.р. – М.: Колосс, 2007. – 140с. 8. Кретович В.Л. Биохимия растений/ В.Л. Кретович – М.: Высшая школа, 1986. – 503 с. 9. Ленинджер А. Основы биохимии / Перевод с англ. В.В. Борисова, М.Д. Дроздовой, С.Н. Преображенского. – М.: Мир, 1985. – Т.1. 367 с.; Т. 2. 368. с.; Т. 3. 320 с.